Maurice Hugh Frederick Wilkins e Cristalografia de raios-X

Bem galera, recebi um trabalho de genética com os temas Maurice Wilkins e Cristalografia de raios-X, então vou começar falando desse grande homem e depois do método que foi ultilizado pelo próprio para concluir seu maior trabalho.

Maurice Hugh Frederick Wilkins 

Nascido dia 15 de Dezembro de 1916 em Pongaroa, Wairarapa, Nova Zelândia, formado pela Universidade da Califórnia em Berkeley, foi um físico e biólogo-molecular cuja suas pesquisas contribuíram para a compreensão cientifica da fosforescência, separação isotópica, microscopia molecular, difração de raios-X e para o desenvolvimento do radar. Ficou conhecido graças ao seu trabalho na King's College London sobre a estrutura em dupla hélice do DNA. Em reconhecimento a esse trabalho, ele, Francis Crick e James Watson foram premiados com o Nobel de Fisiologia/Medicina de 1962 pelas suas descobertas sobre a estrutura molecular dos ácidos nucléicos e seu significado para a transferência de informação na vida material. Ele publicou sua autobiografia, o terceiro homem da dupla hélice, em 2003. Maurice Wilkins veio a falecer no hospital dia 05 de Outubro de 2004 em Blackheath, Londres, Reino Unido. A causa de sua morte não foi reportada.

 Cristalografia de raios-X 

É um método utilizado para determinar o arranjo dos átomos dentro de um cristal, no qual um feixe de raios-X atinge um cristal e refrata em muitas direções específicas. Desde os ângulos e as intensidades dos feixes difratados, um cristalógrafo pode produzir uma imagem tridimensional da densidade de elétrons no interior do cristal. A partir desta densidade eletrônica, a posição média dos átomos do cristal pode ser determinada, bem como as suas ligações químicas, sua desordem e várias outras informações.

Uma vez que muitos materiais podem formar cristais como sais, metais, minerais, semicondutores, bem como várias moléculas orgânicas, inorgânicas e biológicas, a  cristalografia de raios-X tem sido fundamental no desenvolvimento de vários campos científicos. Esse método também revelou a estrutura e o funcionamento de muitas moléculas biológicas, incluindo vitaminas, medicamentos, proteínas e ácidos nucléicos tais como o DNA.

A cristalografia de raios-X ainda é o principal método para a caracterização da estrutura atômica de novos materiais, também é possível localizar cada átomo em um zeólito e um aluminossilicato com muitas aplicações importantes, tais como a purificação da água.

                   Procedimento

A técnica de um único cristal de cristalografia de raios-X tem três etapas básicas. O primeiro, e muitas vezes mais difícil, passo é a obtenção de um cristal adequada do material em estudo. O cristal deve ser suficientemente grande (geralmente maior que 0,1 mm em todas as dimensões), puro na composição e na estrutura normal, sem imperfeições (como rachaduras ou germinações).

Na segunda etapa, o cristal é colocado em um intenso feixe de raios-X, normalmente de um único comprimento de onda (monocromático de raios-X), produzindo o padrão regular de reflexões. Quando o cristal é girado gradualmente, as reflexões anteriores desaparecem e aparecem novas, a intensidade de cada spot é registrado a cada orientação do cristal. Vários conjuntos de dados podem ser recolhidos com cada conjunto abrangendo pouco mais da metade uma rotação completa do cristal e, normalmente, contendo dezenas de milhares de reflexões.

Na terceira etapa, esses dados são combinados com a informação química, computacional e complementar para produzir e refinar um modelo de arranjo dos átomos dentro do cristal. O requintado, o modelo final do arranjo atômico (chamado estrutura de cristal) é normalmente armazenado em um banco de dados público. 

Limitações 

Como unidade de repetição do cristal, a sua célula unitária, torna-se maior e mais complexa, o retrato em nível atômico fornecido por cristalografia de raios-X torna-se menos bem resolvida para um determinado número de reflexões observadas. A Cristalografia normalmente envolve cristais com menos de 100 átomos na unidade assimétrica, tais estruturas cristalinas são geralmente tão bem resolvidas que os átomos podem ser discernidos como bolhas isoldas de densidade eletrônica. Em contrapartida, a cristalografia de macromoléculas frequentemente envolve dezenas de milhares de átomos na célula unitária. Essas estruturas de cristal são geralmente menos bem resolvida, os átomos e as ligações químicas aparecem como os tubos da densidade de elétrons, ao invés de átomos isolados. Em geral, as pequenas moléculas são também mais fáceis de cristalizar do que as macromoléculas, no entanto, a cristalografia de raios-X mostrou possível, mesmo para vírus com centenas de milhares de átomos.